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=== Nomenclatura === La primera nomenclatura estandarizada para identificar a las glutatión S-transferasas fue propuesta en 1992. En ella, primero se identifica con una letra minúscula la especie a la que pertenece la isoenzima objeto de estudio (por ejemplo, "h" para humanos), seguida de la abreviatura GST. A continuación, la clase se identifica con una letra mayúscula (por ejemplo, "A" para alfa), seguida del número representativo de la subfamilia. Dado que tanto los GST mitocondriales como los citosólicos existen como dímeros y solo se forman heterodímeros entre miembros de la misma clase, el segundo componente de la subfamilia del dímero enzimático se denota con un guion, seguido de otro número adicional. Por tanto, si una GST humana es un homodímero de la subfamilia de clase Pi 1, su nombre se escribirá como «hGSTP1-1». La nomenclatura temprana para los GST se refirió a ellos como proteínas "Y", refiriéndose a su separación en la fracción "Y" (a diferencia de las fracciones "X y Z") utilizando la cromatografía de Sephadex G75. A medida que se iban identificando nuevas subunidades, estas se iban nombrando con la denominación Ya, Yp, etc. Si era necesario, este se acompañaba de un número identificativo de la isoforma del monómero (por ejemplo, Yb1). En el ámbito de la química clínica y la toxicología, los términos αGST, μGST y πGST son los más utilizados.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Estructura == El sitio de unión al glutatión, o "Sitio G", se encuentra en el dominio similar al de la tiorredoxina en las glutatión S-transferasas citosólicas y mitocondriales. La región que contiene la mayor variabilidad entre las clases es la de la hélice α2, donde uno de los tres residuos de aminoácidos diferentes interactúa con el residuo de glicina del glutatión. Se han caracterizado dos subgrupos de GST citosólicos en función de su interacción con el glutatión: el grupo Y-GST, que utiliza residuo de tirosina para activar el glutatión, y el S/C-GST, que en su lugar utiliza residuos de serina o cisteína. Las enzimas porcinas de clase pi pGTSP1-1 fue la primera GST en tener su estructura determinada, y es representativa de otros miembros de la superfamilia GST citosólica, que contienen un dominio similar a las tiorredoxinas N-terminales así como un dominio C-terminal que consiste en hélices alfa. Las GST citosólicas de los mamíferos son diméricas, con ambas subunidades pertenecientes a la misma clase, aunque no necesariamente idénticas. Los monómeros tienen un tamaño de aproximadamente 25 kDa. Están activos sobre una amplia variedad de sustratos con una superposición considerable. En la siguiente tabla se enumeran todas las enzimas GST de cada clase de las que se tiene constancia de su existencia en humanos en el repositorio UniProt.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Función == La actividad de las glutatión S-transferasas depende de un suministro constante de glutatión de las enzimas sintéticas ligasa glutamato-cisteína y glutatión sintetasa, así como de la acción de transportadores específicos para eliminar conjugados de glutatión de la célula. El papel principal de las GST es desintoxicar los xenobióticos catalizando el ataque nucleófilo por glutatión en átomos electrófilos de carbono, azufre o nitrógeno de dichos sustratos xenobióticos no polares, evitando así su interacción con proteínas celulares cruciales y ácidos nucleicos. En este cometido, su función es doble: unirse tanto al sustrato en el sitio hidrofóbico H de la enzima como al glutatión en el sitio G hidrofílico adyacente, que juntos forman el sitio activo de la enzima; y posteriormente activar el grupo tiol del glutatión, permitiendo el ataque nucleofílico al sustrato. La molécula de glutatión se une en una hendidura entre los dominios terminales N y C; los residuos catalíticamente importantes residen en el dominio terminal N. Ambas subunidades del dímero, ya sean de naturaleza heterodimérica u homodimérica, contienen un solo sitio de unión sin sustratos, así como un sitio de unión al glutatión.
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Sin embargo, en GST complejas heterodiméricos como las formados por las clases citosólicas mu y alfa, la hendidura entre las dos subunidades alberga un sitio adicional de unión xenobiótica sin sustrato de alta afinidad, que puede explicar la capacidad de las enzimas para formar heterodímeros. Los compuestos a los que se dirigen de esta forma las glutatión S-transferasas abarcan una amplia gama de toxinas ambientales o exógenas de todo tipo, incluyendo agentes quimioterapéuticos y otros medicamentos, pesticidas, herbicidas, carcinógenos, y epóxidos derivados de forma variable. De hecho, las GST son responsables de la conjugación de β1-8,9-epóxido, un intermediario reactivo formado por aflatoxina B1, que es un medio crucial de protección contra la toxina en roedores. Las reacciones de desintoxicación comprenden los primeros cuatro pasos de la síntesis de ácido mercaptúrico, con la conjugación a glutatión que sirve para hacer que los sustratos sean más solubles y permitir que sean eliminados de la célula por transportadores como la proteína 1 multirresistente (MRP1). Después de la exportación, los aductos se convierten en ácidos mercaptúricos y se excretan a través de orina o bilis. La mayoría de las isoenzimas de mamíferos tienen afinidad por el sustrato 1-cloro-2,4-dinitrobenceno, y los ensayos espectrofotométricos que utilizan este sustrato se utilizan comúnmente para informar sobre la actividad de las GST. Sin embargo, algunos compuestos endógenos, por ejemplo, la bilirrubina, pueden inhibir la actividad de las GST.
Fuentes: es.wikipedia.org
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